kjemi

Mikroskop­teknologi bryter den siste barrieren

Med kryoelektronmikroskopi er det nå mulig å se individuelle atomer i proteiner og andre store molekyler.

Kryoelektronmikrobilde av en del av apoferritin.
Kryoelektronmikrobilde av en del av apoferritin.

– Det er definitivt en milepæl. Det er ikke noe mer å bryte gjennom. Dette var den siste oppløsningsbarrieren.

Det sier biokjemikeren og elektronmikroskopeksperten Holger Stark fra Max Planck-instituttet for biofysisk kjemi i Göttingen, til Nature om prestasjonen hans egen og en konkurrerende forskergruppe fra blant andre Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology i Cambridge, England har levert.

Kan se individuelle atomer i store molekyler

De to forskningsgruppene har med kryoelektronmikroskopi nådd en oppløsning på henholdsvis 1,2 og 1,25 ångstrøm (1Å = 10 ^ -10 meter).

Det gjør at man kan se individuelle atomer i store molekyler.

Begge grupper har oppnådd den lave oppløsningen ved å studere proteinet apoferritin, som er spesielt egnet fordi det er veldig stabilt.

Den beste oppløsningen av apoferritin ved hjelp av kryoelektronmikroskopi har til nå vært 1,54 ångstrøm. De to forskningsgruppene har forbedret denne løsningen på en litt forskjellig vis.

Starks gruppe har med en teknologisk forbedring sikret at elektronene i mikroskopet har en jevnere hastighet enn det som tidligere har vært mulig. Det gir direkte en bedre oppløsning.

Forbedret deteksjonen

Den andre forskningsgruppen har også fokusert på elektronenes hastighet, men har også forbedret deteksjonen i seg selv.

Kryoelektronmikroskopi

Kryoelektromikroskopi er et alternativ til f.eks. røntgenkrystallografi for å bestemme molekylære strukturer, der man studerer et biologisk materiale avkjølt av enten flytende nitrogen eller flytende helium, med elektroner.

– Vi kan snart få detaljerte bilder av livets komplekse maskineri med atomar oppløsning.

Slik beskrev Nobelpriskomiteen det i 2017, da tre forskere ble tildelt Nobelprisen i kjemi for arbeidet med å utvikle kryoelektronmikroskopi.

Stark sier til Nature at man kanskje kan komme helt ned til omtrent 1 ångstrom hvis man kombinerer begge teknikkene, men deretter kommer man nok ikke lenger.

Når det gjelder det mindre stabile molekylet GABA_A-reseptoren, har den nye teknikken forbedret oppløsningen fra 2,5 Å til 1,7 Å.

– Ved denne oppløsningen åpner hver halve ångstrøm en helt ny verden, sier Radu Aricescu fra Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology til Nature.

Det nye gjennombruddet vil utvilsomt øke interessen for kryoelektronmikroskopi, men det vil neppe helt utkonkurrere røntgenkrystallografi.

– Begge teknikkene har sine fordeler og ulemper, forklarer Stark.

Denne artikkelen ble først publisert på Ingeniøren for deres abonnenter. Den er tilgjengelig på norsk for abonnenter av TU Ekstra gjennom vår samarbeidsavtale.

Powered by Labrador CMS